Carbohidratos

Carbohidratos , Azucares , Glucidos o Hidratos de carbono

En su formación intervienen átomos de C, H y O estos últimos en la misma proporción que el agua.

Los carbohidratos se originan durante la fotosíntesis, se calcula que cada año se forman 100 millones de toneladas de carbohidratos en la Tierra

Por su grado de complejidad se dividen en:

a) Monosacáridos.- Son conocidos también como azúcares simples, o grupo de las osas porque sus moléculas contienen de 3 a 10 carbonos. Los de mayor importancia biológica son los de cinco (pentosas) y seis carbonos (exosas)

El esqueleto de los átomos de carbono en los monosacáridos es lineal

Las principales hexosas son glucosa, fructosa, galactosa y manosa se encuentra en ciertos tejidos vegetales, bacterias, levaduras y plantas superiores

Las pentosas como la ribosa y desoxirribosa forman parte de los ácidos nucleicos, la xilosa que se encuentra en la madera y arabinosa localizada en la goma arábiga

En general los monosacáridos son dulces, sólidos cristalinos y solubles en agua

b) Oligosacáridos.- Provienen de la unión de algunos monosacáridos, se considera en este grupo a los que tienen de 2 a 10 de éstos.

Los disacáridos resultan de la unión de dos monosacáridos mediante un enlace glucosídico como la sacarosa o azúcar de caña formada por la fructosa y glucosa, la lactosa de la leche formada por la glucosa y galactosa.

La maltosa formada por dos glucosas se encuentra en la cebada germinada de la cerveza y en el azúcar llamada malta

c) Polisacáridos.- Se forman de la unión de muchos polisacáridos, sobre todo glucosas en forma lineal o ramificada

Algunos llegan a tener varios miles de unidades de glucosa como sucede en la celulosa (presente en las plantas)

Son insolubles en agua, pero algunos como el almidón, en agua caliente forma una solución coloidal conocida como engrudo

Otros polisacáridos importantes son el glucógeno (almidón animal), la quitina artrópodos y crustáceos), mucopolisacáridos (presentes en cartílagos, huesos y tendones), y heteropolisacáridos como la pectina (pared celular de plantas), agar-agar (algas rojas que sirve como cultivo para bacterias) y goma arábiga (sustancia que utilizan las plantas para cerrar su heridas)

Clacificación: Los monosacáridos son moléculas sencillas que responden a la fórmula general (CH2O)n. Están formados por 3, 4, 5, 6 ó 7 átomos de carbono. Químicamente son polialcoholes, es decir, cadenas de carbono con un grupo -OH cada carbono, en los que un carbono forma un grupo aldehído o un grupo cetona.Se clasifican atendiendo al grupo funcional (aldehído o cetona) en aldosas, con grupo aldehído, y cetosas, con grupo cetónico.Cuando aparecen carbonos asimétricos, presentan distintos tipos de isomería.Algunos de ellos pueden presentar su estructura ciclada.

Los disacáridos son un tipo de glúcidos formados por la condensación (unión) de dos azúcares monosacáridos iguales o distintos mediante un enlace O-glucosídico (con pérdida de una molécula de agua), mono o dicarbonílico, que además puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o hemicetal. Los disacáridos más comunes son:

• Sacarosa: formada por la unión de una glucosa y una fructosa. A la sacarosa se le llama también azúcar común. No tiene poder reductor.
• Lactosa: formada por la unión de una glucosa y una galactosa. Es el azúcar de la leche. Tiene poder reductor .
• Maltosa, isomaltosa, trehalosa y celobiosa: formadas todas por la unión de dos glucosas, son diferentes dependiendo de la unión entre las glucosas. Todas ellas tienen poder reductor, salvo la trehalosa.

El carácter reductor se da en un disacárido si uno de los monosacáridos que lo forman tiene su carbono anomérico (o carbonílico) libre, es decir, si este carbono no forma parte del enlace O-glucosídico. Dicho de otra forma, si el enlace O-glucosídico es monocarbonílico el disacárido resultante será reductor (maltosa, celobiosa, etc.), mientras que si el enlace O-glicosídico es dicarbónílico el disacárido resultante será no reductor (sacarosa, trehalosa).

La fórmula empírica de los disacáridos es C₁₂H₂₂O₁₁. El enlace covalente entre dos monosacáridos provoca la eliminación de un átomo de hidrógeno de uno de los monosacáridos y de un grupo hidroxilo del otro monosacárido, de forma que en conjunto podemos decir que se elimina una molécula de agua (H₂O) que se libera al medio de reacción.

En la mucosa del tubo digestivo del ser humano existen unas enzimas llamadas disacaridasas, que hidrolizan el enlace glucosídico que une a los dos monosacáridos, para su absorción intestinal.

Necesidades diarias de las proteinas

Necesidades diarias de  las proteínas

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan, como reflejan las tablas de necesidades mínimas de proteínas.

Estructura de las Proteinas

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro¹ (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Peptído y Enlace Peptído

Peptido: Es la unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amina origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua .

El enlace peptídico: (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno,el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.

Enlaces peptidos Prefijos:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Aminoácidos y Proteinas

Aminoácidos y Proteinas

Proteinas: Los nutrientes de gran importancia biológica que son las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Funciones de las proteínas son transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria de estosnutrientes que son las proteínas es implescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial importancia en la nutrición deportiva.

Aminoácidos: se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Enzimas

Enzimas

Llegamos ahora a las proteínas más notables y altamente especializadas, las enzimas. Son los catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos. Tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al de los catalizadores sintéticos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y pH. Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas propiedades.

Las enzimas constituyen una de las claves para conocer de qué modo sobreviven y proliferan las células. Actuando en secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. Algunas de las enzimas que participan en el metabolismo son enzimas reguladores que pueden responder a diversas señales metabólicas cambiando adecuadamente su actividad catalítica. A través de la acción de las enzimas reguladoras los sistemas enzimáticos están altamente coordinados, proporcionando una armoniosa influencia recíproca entre la multitud de actividades metabólicas diferentes que son necesarias para la vida.

El estudio de las enzimas también tiene una importancia práctica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son genéticamente heredables, puede haber una deficiencia, o incluso una ausencia total, de una o más enzimas en los tejidos. También se pueden producir situaciones anormales por la actividad excesiva de un enzima específico. La medición de la actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de tejido es importante en el diagnóstico de enfermedades. Las enzimas se han convertido en herramientas prácticas importantes, no sólo en medicina sino también en la industria química, en el tratamiento de los alimentos y en la agricultura; juegan un papel incluso en las actividades domésticas diarias tales como la preparación de alimentos (enzimas tiernizantes de la carne como la papaína) o en la limpieza (proteasas y lipasas que degradan proteínas y grasas, respectivamente, que son incorporadas a los detergentes).

Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada

Muchas enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el que actúan (como la ureasa, que cataliza la hidrólisis de la urea) o utilizando una palabra o frase que describe su actividad (como la ADN polimerasa, que cataliza la síntesis de ADN en el proceso de duplicación o replicación del ADN). Otros enzimas, tales como la pepsina y la tripsina (enzimas digestivas), tienen nombres que no se refieren a sus sustratos. A veces la misma enzima tiene dos o más nombres, o dos enzimas diferentes tienen el mismo nombre. Debido a tales ambigüedades y al número siempre creciente de enzimas descubiertas, se ha adoptado por acuerdo internacional un sistema de nomenclatura y clasificación de las enzimas. Este sistema distribuye las enzimas en seis clases principales, cada una de ellas con diferentes subclases, según el tipo de reacción catalizada.

Número	Clase	Tipo de reacción catalizada
1	Oxidorreductasas	Transferencia de electrones (iones hidruro o átomos de hidrógeno)
2	Transferasas	Reacciones de transferencia de grupos
3	Hidrolasas	Reacciones de hidrólisis (transferencia de grupos funcionales al agua)
4	Liasas	Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos
5	Isomerasas	Transferencia de grupos dentro de moléculas, dando formas isoméricas
6	Ligasas	Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la ruptura de la molécula de ATP

Para entender la catálisis, hemos de apreciar en primer lugar la importante distinción entre equilibrios de reacción y velocidades de reacción. 

La función de un catalizador (y, en consecuencia, de una enzima) es aumentar la velocidad de una reacción. Los catalizadores no modifican los equilibrios de reacción.

Cualquier reacción, por ejemplo S  P, donde S es el sustrato y P es el producto, puede describirse mediante un diagrama de la coordenada de reacción, que es una descripción gráfica del camino energético de la reacción.

Biomoléculas

Biomoléculas

Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de las células.¹ Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomoléculas debido a que:

1. Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo electrones, debido a su pequeña diferencia de electronegatividad. Estos enlaces son muy estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional a las masas de los átomos unidos.
2. Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de carbonos.
3. Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C; C y O; C y N. Así como estructuras lineales ramificadas cíclicas, heterocíclicas, etc.
4. Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme variedad de grupos funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas, etc.) con propiedades químicas y físicas diferentes.

Según la naturaleza química, las biomoléculas son:

Biomoléculas inorgánicas

Son biomoléculas no formadas por los seres vivos, pero imprescindibles para ellos, como el agua, la biomolécula más abundante, los gases (oxígeno, etc) y las sales inorgánicas: aniones como fosfato (HPO₄⁻), bicarbonato (HCO₃⁻) y cationes como el amonio (NH₄⁺).

Biomoléculas orgánicas o principios inmediatos

Son sintetizadas solamente por los seres vivos y tienen una estructura con base en carbono. Están constituidas, principalmente, por carbono, hidrógeno y oxígeno, y con frecuencia también están presentes nitrógeno, fósforo y azufre; a veces se incorporan otros elementos son pero en mucha menor proporción.

Las biomoléculas orgánicas pueden agruparse en cinco grandes tipos:

Glúcidos

Artículo principal: Glúcidos

Los glúcidos (impropiamente llamados hidratos de carbono o carbohidratos) son la fuente de energía primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones vitales; la glucosa está al principio de una de las rutas metabólicas productoras de energía más antigua, la glucólisis, usada en todos los niveles evolutivos, desde las bacterias a los vertebrados. Muchos organismos, especialmente los de estirpe vegetal (algas, plantas) almacenan sus reservas en forma de almidón. Algunos glúcidos forman importantes estructuras esqueléticas, como la celulosa, constituyente de la pared celular vegetal, o la quitina, que forma la cutícula de los artrópodos.

Lípidos

Artículo principal: Lípidos

Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las células; por una parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas celulares (bicapa lipídica); por otra, los triglicéridos son el principal almacén de energía de los animales. Los lípidos insaponificables, como losisoprenoides y los esteroides, desempeñan funciones reguladoras (colesterol, hormonas sexuales, prostaglandinas).

Proteínas

Artículo principal: Proteínas

Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de las células; muchashormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Ácidos nucleicos

Artículo principal: Ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función más importante para la vida: contener, de manera codificada, las instrucciones necesarias para el desarrollo y funcionamiento de la célula. El ADN tienen la capacidad de replicarse, transmitiendo así dichas instrucciones a las células hijas que heredarán la información.

Algunas, como ciertos metabolitos (ácido pirúvico, ácido láctico, ácido cítrico, etc.) no encajan en ninguna de las anteriores categorías citadas.

Vitaminas

Artículo principal: vitamina

Que son usadas como cofactores en algunas reacciones enzimáticas.